尿血红蛋白，各种原因所致的血尿，溶血，妊娠，妊娠毒血症，大面积烧伤，血型不符输血，肾梗塞，阵发性夜间性血红蛋白尿症，阵发性冷球蛋白尿症，药物或毒物中毒，毒蛇咬伤，毒蜘蛛螫伤，感染，溶血-尿毒症综合征，血小板减少性紫癜，DIC，肾皮质坏死，各种原因所致的肌球蛋白尿症等。
目录
1红蛋白的结构
有8段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。
有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区(亦称螺旋间区)，包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。
2尿血红蛋白的偏方
尿蛋白的偏方一：商陆地10克，瘦猪肉100克，加水500毫升炖到300毫升，弃去猪肉及药渣，为一天量，分三次温服。用于慢性肾炎全身浮肿，大量蛋白尿者。
尿蛋白的偏方二：取党参50克，黄芪60克，红糖少许，粳米100克。参、芪切薄片放锅内，加清水，用中火煮沸取汁，梗米加药汁，清水适量，武火煮沸后。转用文火煮至汁烂成粥。每天2次，每次250克粥，代食或佐食。治疗急性肾炎蛋白尿和慢性肾炎蛋白尿。
尿蛋白的偏方三：取老蚕豆(或虫蛀蚕豆)200克，红糖100克。加水煮成500毫升。每天早晨空腹时服100毫升，并同时吃蚕豆，5天一剂，间隔2天后再服第2剂。坚持服30天。有消除蛋白、增加血红蛋白、血清总蛋白、白蛋白的功效。
尿蛋白的偏方四：黄芪15、玉米须30、淮山药30、茯芩皮15、生薏仁30。每日1剂，水煎，连续服用。效果很好。
尿蛋白的偏方之食疗偏方：每天吃煮花生米一两，带红皮的，坚持吃，长期吃。
上文介绍的几种方法就是用来治疗尿蛋白异常的偏方，所谓偏方也就是说没有经过医生确认的方法，但是这些尿蛋白的偏方在治疗尿蛋白异常方面的疗效还是很不错的，所以广大患者是可以通过这些偏方来治疗尿蛋白异常的，但是只能作为一个辅助治疗手段来治疗，除此之外，还要接受医生的治疗。
查看详情>>3红蛋白的影响因素
包括居住环境的海拔高度、性别、年龄等，比如长期居住在高原地区的人，由于环境中缺氧，人体就会生成更多的红细胞来适应机体对氧的需要，这是机体的生理性代偿能力，于是红蛋白量就比平原地区的人高。一般而言，女性低于男性、儿童低于成人。妊娠期妇女红蛋白较平时略低等都属于正常生理情况。有些病理情况也影响血红蛋白的含量，比如严重呕吐、腹泻使人体水分大量丢失时，血液浓缩了，红蛋白含量就会升高;相反，在严重心脏病造成的心力衰竭、尿少、水肿时体内水分过多，血液受到稀释，就血红蛋白含量下降。
4红蛋白的工作原理
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。[3]
协同效应
血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显着变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显着的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。
缀合蛋白质
血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2)，每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。
5红蛋白的生理意义
血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
氰化高铁法：手指血20微升
自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝
生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。